SEGNALATO DAL DR. GIUSEPPE
COTELLESSA (ENEA)
Questa “evidente” anomalia ha
retto per un secolo e più, ed è la forma che conferisce alle proteine le loro
funzioni. Ora, rileva Nature, è stato definitivamente infranto.
Le proteine sono catene
(macromolecole, le chiamano i chimici) costituite da lunghe sequenze di 21
diversi tipi di amminoacidi (i singoli anelli). Le proteine sono le “molecole
della vita”, le operaie della biologia: assolvono a tutti gli infiniti compiti
necessari a far quella fabbrica biologica che è la cellula. Gli enzimi, per
esempio, sono proteine capaci di accelerare di milioni di volte la velocità di
una reazione chimica. Le immunoglobuline, invece, sono proteine capaci di
riconoscere e legarsi a un “corpo estraneo”. Le proteine di trasporto, per
esempio, fanno da taxi a molte altre molecole. E quelle strutturali,
costituiscono l’impalcatura di molte componenti biologiche. Ebbene, il dogma –
uno dei due grandi dogmi, ormai un po’ ammaccati, della biologia – è che la
funzione di ogni proteina è strettamente associata alla sua struttura. Ovvero
alla forma che assume in quello spazio tridimensionale particolare che è
l’ambiente cellulare. Questo dogma è vecchio di almeno un secolo. Da quando,
cioè, pur non conoscendone ancora l’intima natura chimica, Hermann Emil Fischer
ipotizzò il meccanismo «toppa-chiave».
“Hermann Emil Fischer (Euskirchen,
9 ottobre 1852 – Berlino, 15 luglio 1919) è stato un chimico tedesco, fra i
principali fautori al progresso della Biochimica e della Chimica organica
classica. Tra i suoi più importanti contributi alla chimica ci sono la
determinazione della struttura del glucosio, la “sintesi dell’indolo”
(Indolsynthese) di Fischer (1883) e la formulazione del “principio della serratura”
Key-lock principle -1894, l'idea di base è che ci sono diverse sostanze che
devono essere assemblate in un determinato modo, come la chiave con la
serratura; un esempio è dato dall'insieme enzima-substrato”.
La funzione di una proteina che
accelera, per esempio, una reazione dell’acqua è associata alla capacità di
formare uno stampo negativo tridimensionale (la toppa) della forma
tridimensionale che ha l’acqua (la chiave). Questa struttura è rigida e
precisa. Senza questa struttura tridimensionale la proteina non ha alcuna
funzione. Per un secolo e più questo dogma ha funzionato. I biochimici hanno
ricostruito, con brillanti e solidissimi lavori di cristallografia, le
strutture tridimensionali funzionali di tutte le proteine note. Fino ad
assumere che non poteva esserci proteina senza una funzione e che non ci poteva
essere funzione senza struttura tridimensionale rigida. Ma è come aver cercato
– è il caso di dirlo – la chiave smarrita sotto il lampione, solo perché lì c’è
la luce. La cristallografia consente di rilevare proteine funzionali solo se
hanno una rigida forma. Così si sono studiate solo proteine con una struttura
rigida. Pensando che fossero le uniche possibili. Ora questo dogma, rileva
Nature nel suo ultimo numero, è stato definitivamente infranto. Nel corso degli
ultimi anni sono emerse evidenze che ci sono molte “proteine disordinate”, che
hanno capacità funzionali pari a quelle delle “strutturate”, sebbene non
assumano nell’ambiente cellulare una forma rigida. Queste proteine – ha
dimostrato un giovane postdoc, Kenji Sugase, collaboratore di Peter Wright, tra
i pionieri dello studio delle proteine disordinate allo Scripps Research
Institute di La Jolla, in California, sembrano agire come una “toppa
intelligente”. Ovvero scoprono la chiave cui sono interessate e vi si
conformano, assumendo la struttura della toppa più adatta. I biochimici hanno
classificato, a tutt’oggi, 600 proteine disordinate dotate di funzioni. Appena
l’1% delle proteine note. Ma si dicono convinti che esse costituiscano almeno
un quarto dell’universo proteico. E che le troveremo non appena ci
allontaneremo dal lampione e inizieremo a cercarle, con sistematicità, dove il
mondo magari è al buio ma brulica di attività.
Se hanno ragione, ancora una
volta la biologia studiata a livello molecolare ci insegna che l’universo della
vita non si lascia irreggimentare in schemi fissi, ma ha le sue principale
caratteristiche nella diversità. La vita non si lascia chiudere in locali
angusti, ma ama esplorare tutto lo spazio delle possibilità.
da:
http://www.unita.it/scienza/notizie/le-proteine-disordinate-br-cade-un-dogma-della-biologia-1.276643
COMMENTO ALLA NOTIZIA:
Come molto spesso accade, il
sensazionalismo cerca di impressionare sempre coloro che non sono costantemente
informati o non precisamente padroni della materia sulla quale si discute.
Questo è uno dei casi. Vi potrei annoiare con numerosi ed esaustivi esempi per “informarvi”
che questa è una “non notizia” oppure una cosa ormai risaputa ed un pochino … “scomoda”…
…ma preferisco dirvi che se
vorrete, potrete leggere un esaustivo capitolo, proprio su questo argomento,
nel mio ultimo libro (scritto a quattro mani insieme con il Dr. Giorgio Pattera) dal
titolo: IL PRINCIPIO DELL’IMMORTALITA’, neo-eso-biologia, il capitolo è il n.
26 e titola: “Tutto questo è strettamente
correlato al vincolo planetario?” da pag. 90 a pag. 97.
…per chi vuole: Buona Lettura.
Marco La Rosa
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