Le proteine disordinate: cade (ufficialmente ?) un dogma della biologia… …in realtà già caduto da un pezzo …

SEGNALATO DAL DR. GIUSEPPE COTELLESSA (ENEA)

Questa “evidente” anomalia ha retto per un secolo e più, ed è la forma che conferisce alle proteine le loro funzioni. Ora, rileva Nature, è stato definitivamente infranto.

Le proteine sono catene (macromolecole, le chiamano i chimici) costituite da lunghe sequenze di 21 diversi tipi di amminoacidi (i singoli anelli). Le proteine sono le “molecole della vita”, le operaie della biologia: assolvono a tutti gli infiniti compiti necessari a far quella fabbrica biologica che è la cellula. Gli enzimi, per esempio, sono proteine capaci di accelerare di milioni di volte la velocità di una reazione chimica. Le immunoglobuline, invece, sono proteine capaci di riconoscere e legarsi a un “corpo estraneo”. Le proteine di trasporto, per esempio, fanno da taxi a molte altre molecole. E quelle strutturali, costituiscono l’impalcatura di molte componenti biologiche. Ebbene, il dogma – uno dei due grandi dogmi, ormai un po’ ammaccati, della biologia – è che la funzione di ogni proteina è strettamente associata alla sua struttura. Ovvero alla forma che assume in quello spazio tridimensionale particolare che è l’ambiente cellulare. Questo dogma è vecchio di almeno un secolo. Da quando, cioè, pur non conoscendone ancora l’intima natura chimica, Hermann Emil Fischer ipotizzò il meccanismo «toppa-chiave».

“Hermann Emil Fischer (Euskirchen, 9 ottobre 1852 – Berlino, 15 luglio 1919) è stato un chimico tedesco, fra i principali fautori al progresso della Biochimica e della Chimica organica classica. Tra i suoi più importanti contributi alla chimica ci sono la determinazione della struttura del glucosio, la “sintesi dell’indolo” (Indolsynthese) di Fischer (1883) e la formulazione del “principio della serratura” Key-lock principle -1894, l'idea di base è che ci sono diverse sostanze che devono essere assemblate in un determinato modo, come la chiave con la serratura; un esempio è dato dall'insieme enzima-substrato”.

La funzione di una proteina che accelera, per esempio, una reazione dell’acqua è associata alla capacità di formare uno stampo negativo tridimensionale (la toppa) della forma tridimensionale che ha l’acqua (la chiave). Questa struttura è rigida e precisa. Senza questa struttura tridimensionale la proteina non ha alcuna funzione. Per un secolo e più questo dogma ha funzionato. I biochimici hanno ricostruito, con brillanti e solidissimi lavori di cristallografia, le strutture tridimensionali funzionali di tutte le proteine note. Fino ad assumere che non poteva esserci proteina senza una funzione e che non ci poteva essere funzione senza struttura tridimensionale rigida. Ma è come aver cercato – è il caso di dirlo – la chiave smarrita sotto il lampione, solo perché lì c’è la luce. La cristallografia consente di rilevare proteine funzionali solo se hanno una rigida forma. Così si sono studiate solo proteine con una struttura rigida. Pensando che fossero le uniche possibili. Ora questo dogma, rileva Nature nel suo ultimo numero, è stato definitivamente infranto. Nel corso degli ultimi anni sono emerse evidenze che ci sono molte “proteine disordinate”, che hanno capacità funzionali pari a quelle delle “strutturate”, sebbene non assumano nell’ambiente cellulare una forma rigida. Queste proteine – ha dimostrato un giovane postdoc, Kenji Sugase, collaboratore di Peter Wright, tra i pionieri dello studio delle proteine disordinate allo Scripps Research Institute di La Jolla, in California, sembrano agire come una “toppa intelligente”. Ovvero scoprono la chiave cui sono interessate e vi si conformano, assumendo la struttura della toppa più adatta. I biochimici hanno classificato, a tutt’oggi, 600 proteine disordinate dotate di funzioni. Appena l’1% delle proteine note. Ma si dicono convinti che esse costituiscano almeno un quarto dell’universo proteico. E che le troveremo non appena ci allontaneremo dal lampione e inizieremo a cercarle, con sistematicità, dove il mondo magari è al buio ma brulica di attività.

Se hanno ragione, ancora una volta la biologia studiata a livello molecolare ci insegna che l’universo della vita non si lascia irreggimentare in schemi fissi, ma ha le sue principale caratteristiche nella diversità. La vita non si lascia chiudere in locali angusti, ma ama esplorare tutto lo spazio delle possibilità.

da:

http://www.unita.it/scienza/notizie/le-proteine-disordinate-br-cade-un-dogma-della-biologia-1.276643

COMMENTO ALLA NOTIZIA:

Come molto spesso accade, il sensazionalismo cerca di impressionare sempre coloro che non sono costantemente informati o non precisamente padroni della materia sulla quale si discute. Questo è uno dei casi. Vi potrei annoiare con numerosi ed esaustivi esempi per “informarvi” che questa è una “non notizia” oppure una cosa ormai risaputa ed un pochino … “scomoda”…

…ma preferisco dirvi che se vorrete, potrete leggere un esaustivo capitolo, proprio su questo argomento, nel mio ultimo libro (scritto a quattro mani insieme con il Dr. Giorgio Pattera) dal titolo: IL PRINCIPIO DELL’IMMORTALITA’, neo-eso-biologia, il capitolo è il n. 26 e titola: “Tutto questo è strettamente correlato al vincolo planetario?” da pag. 90 a pag. 97.

…per chi vuole: Buona Lettura.

Marco La Rosa